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Príon:Proteínas Que Matam

quinta-feira, janeiro 13th, 2011

Enovelamento de proteína Fig.1

Um príon é um agregado supramolecular acelular, composto por proteínas com capacidade de modificar outras proteínas, tornando-as cópias das proteínas que o compõem. Um prião não possui ácido nucleico (DNA ou RNA). São conhecidas treze tipos de priões, das quais três atacam fungos e dez afectam mamíferos; dentre estes, sete têm por alvo a nossa espécie.Os Priões são causadores de várias doenças, como a “doença da vaca louca” e a Alzheimer. Todas as doenças supostamente causadas por príons afetam a estrutura do cérebro ou dos tecidos neurais, não possuem cura e são sempre fatais. Portanto é alvo de estudo pela Teoria da Matriz/DNA.

” A prion is an infectious agent composed of protein in a misfolded form.”

Isto significa que temos de pesquisar o que é “misfolded”:Enovelamento de proteínasSegundo a teoria da Matriz/DNA, proteínas são pedaços, regiões, trêchos do circuito da Matriz. Cada diferente região do circuito Matriz executa uma função especifica, através de um mecanismo especifico, e modelando a matéria numa forma especifica. Portanto, proteínas são funções adequadas pada dadas situações. Mas devido à grande quantidade de proteínas (20,000?) e devido às várias mutações sofridas pela Matriz astronomica na sua conformação a sistema biológico, gerando essa enormidade complexidade que não havia na ancestral, acredito que proteínas sejam formadas não apenas imitando sequências exatas do circuito matricial mas sim tambem compondo novas sequências, devido à fragmentação e re-arranjamento do circuito matricial quando em meio terrestre. É este re-arranjamento, na base da “fuzzy-logic” é que produz, ou permite, a complexidade biológica.

Mas existe um outro fenômeno: o enovelamento da cadeia de aminoacido. No circuito matricial a cadeia de informações flue como um fluxo linear, compondo a esfera. Porque houve essa mutação do linear se tornar novelar? Bem, continuemos buscando informações:

” O dobramento de proteínas (em inglês: Protein Folding) é um processo químico através do qual a estrutura de uma proteína assume a sua configuração funcional. (Ver Fig.1)Todas as moléculas de proteínas são cadeias heterogéneas não-ramificadas de aminoácidos. Ao dobrar e enrolar-se para tomar uma forma tridimensional específica, as proteínas são capazes de realizar a sua função biológica.O processo contrário chama-se desnaturação, onde uma proteína original é forçada a perder a sua configuração funcional, tornando-se uma cadeia amorfa e não-funcional de aminoácidos. As proteínas desnaturadas podem perder a sua solubilidade e precipitar, tornando-se solidos insolúveis.A sequência de aminoácidos especifica duma proteína (ou estrutura primária) condiciona-a a dobrar-se para tomar a sua configuração natural. Muitas proteínas fazem-no espontaneamente durante ou após a sua síntese no interior das células. Apesar destas macromoléculas aparentarem estar a dobrar-se a si mesmas, de facto a sua dobragem depende em grande medida das características da solução que as rodeia, incluindo o tipo de solvente primário (no interior das células é água ou lípidos), da concentração dos sais, da temperatura e das moléculas que a rodeiam  DNA – Estrutura Química.”

Proteína Tipo Beta-Sheet
Proteína Diagrama de Folha-Beta

 Folha-beta é um padrão estrutural encontrado em várias proteínas, nas quais regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogênio resultando em uma estrutura achatada e rígida.

Matriz/DNA: estamos observando como a fórmula da Matriz, no seu estágio astronomico, começou a ser reproduzida na Terra a nível orgânico/biológico. O eixo central de cada haste formado de N representa o fluxo linear do circuíto. Vê-se que o sinal/energia que corre o circuito tem  direção, porem são direções opostas: se numa haste de cima o fluxo se orienta da esquerda para a direita, na outra vai da direita para esquerda. Portanto era para se concluir que cada haste represente meia-face da Matriz e que a face inteira está completa. Mas se a face estivesse fielmente reproduzida, a evolução teria parado aqui. Então voltamos ao desenho e percebemos que as as hastes não estão conectadas como acontece no DNA, onde se forma ponte de H entre tôdas as bases. Na proteína (apenas na Beta?) as duas bases R não se conectam.

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Ver: amilóide

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Ver isto:

http://scp-wiki.wikidot.com/scp-008

Description: SCP-008 is a complex prion. Research into SCP-008 is highly classified and primarily aimed at preventing research which may lead to the synthesis of SCP-008 in the distant future. Traits of the SCP-008 prion include:

  • 100% infectiousness.
  • 100% lethality.
  • Transmission through exposed mucous membranes and all bodily fluids.
  • Not airborne or waterborne.

There is strong evidence to suggest SCP-008 itself did not form naturally on Earth, since variants of similar complexity would have displaced much of the ecosystem. In 1959, a short collaborative effort with the USSR to locate G2 sites and eliminate SCP-008 was negotiated following their discovery. The status of SCP-008 in Russian custody since collaboration ended is unknown.

Addendum 008-1: SCP-500 has been found to be able to completely cure SCP-008 even in the advanced stages of the disease.

Description: SCP-500 is a small plastic can which at the time of writing contains forty-seven (47) red pills. One pill, when taken orally, effectively cures the subject of all diseases within two hours, exact time depending on the severity and amount of the subject’s conditions. Despite extensive trials, all attempts at synthesizing more of what is thought to be the active ingredient of SCP-500 have been unsuccessful. 

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